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Liaison peptidique: jonction des acides aminés

Liaison peptidique: jonction des acides aminés


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Tout comme dans un train, chaque wagon est engagé dans le suivant, dans une protéine, chaque acide aminé est lié à un autre par une liaison peptidique. Grâce à cette liaison, le groupe amino d'un acide aminé rejoint le groupe carboxyle de l'autre, libérant une molécule d'eau. Les deux acides aminés joints forment un dipeptide.

La liaison d'un troisième acide aminé au dipeptide donne un tripeptide qui contient alors deux liaisons peptidiques. Si un quatrième acide aminé se lie aux trois précédents, nous aurons un tétrapeptide avec trois liaisons peptidiques. À mesure que le nombre d'acides aminés dans la chaîne augmente, un polypeptide se forme, un nom utilisé jusqu'à 70 acides aminés. De ce nombre, le composé formé est considéré comme une protéine.

Acides aminés essentiels et naturels

Tous les êtres vivants produisent des protéines. Cependant, tous ne produisent pas les vingt types d'acides aminés nécessaires à la construction des protéines. L'homme, par exemple, n'est capable de synthétiser dans le foie que onze des vingt types d'acides aminés. Ces onze acides aminés sont considérés comme naturels pour notre espèce. Ce sont: l'alanine, l'asparagine, la cystéine, la glycine, la glutamine, l'histidine, la proline, la thyroxine, l'acide aspartique, l'acide glutamique.

Les neuf autres types, ceux que nous ne synthétisons pas, sont essentiels et doivent être obtenus auprès de ceux qui les produisent (végétaux ou animaux). Ce sont: l'arginine, la phénylalanine, l'isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la sérine, la thréonine, le tryptophane et la valine.

N'oubliez pas qu'un acide aminé particulier peut être essentiel pour une espèce et naturel pour une autre.

Une vue spatiale des protéines

Une molécule de protéine a grossièrement la forme d'un collier de perles. Le brin fondamental de la protéine, formé comme une séquence d'acides aminés (dont la séquence est génétiquement déterminée), constitue la structure dite primaire de la protéine.

Cependant, le rôle biologique de la plupart des protéines dépend d'une forme spatiale beaucoup plus élaborée. Ainsi, le fil fondamental est capable de s'enrouler sur lui-même, résultant en un filament enroulé conduisant à la structure secondaire, maintenu stable par les liaisons qui se créent entre les acides aminés.

De nouveaux plis de la spirale conduisent à une nouvelle forme globulaire qui est maintenue stable grâce aux nouvelles liaisons qui se produisent entre les acides aminés. Cette forme globuleuse représente la structure tertiaire.

Dans certaines protéines, les chaînes polypeptidiques des structures globulaires tertiaires s'unissent, résultant en une forme spatiale très complexe, qui détermine le rôle biochimique de la protéine. Cette nouvelle forme constitue la structure quaternaire de ces protéines.

La figure ci-dessous montre les quatre structures d'hémoglobine ensemble. L'hémoglobine est présente dans les globules rouges et son rôle biologique est de se lier aux molécules d'oxygène et de les transporter vers nos tissus.



Commentaires:

  1. Arashilabar

    Votre idée est juste géniale

  2. Urs

    Je crois que vous vous trompez. Je peux défendre ma position.

  3. Gerred

    Une bonne question



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